ЗАКОНОМЕРНОСТИ ИЗМЕНЕНИЯ УРОВНЯ α1-АНТИТРИПСИНА У ПАЦИЕНТОВ С ХРОНИЧЕСКИМ ЛИМФОЛЕЙКОЗОМ

DOI: https://doi.org/10.29296/24999490-2020-04-10

О.В. Бойко, доктор медицинских наук, Д.М. Козак ФГБОУ ВО «Астраханский ГМУ» Минздрава России, Российская Федерация, 414000, Астрахань, ул. Бакинская, 121 E-mail: oboyko08@mail.ru

Введение. Основными функциями α1-антитрипсина (А1АТ) являются ингибирование эластазы нейтрофилов, а также контроль секреции фактора некроза опухоли-α (TNFα). Противовоспалительные свойства А1АТ проявляются уменьшением миграции лейкоцитов и пролиферации Т-лимфоцитов путем увеличения количества циклического аденозинмонофосфата (цАМФ) в клетках. Цель исследования. Изучение уровня А1АТ у больных хроническим лимфолейкозом (ХЛЛ) на разных стадиях течения основного заболевания, а также в зависимости от вида инфекционных осложнений и локализации патологического процесса. Методы. Проанализированы данные, полученные у 177 пациентов с ХЛЛ в динамике. Методы исследования этиологических агентов инфекционных осложнений ХЛЛ применяли согласно Приказу от 22.04.85 №535 «Об унификации микробиологических (бактериологических) методов исследования применяемых в клинико-диагностических лабораториях лечебно-профилактических учреждений». Для обнаружения антител к Varicella zoster, Cytomegalovirus использовали иммуноферментный анализ (ИФА). Определение концентрации А1АТ осуществляли также методом ИФА с применением тестовых систем IDK a1-Antitrypsin Clearance ELISA фирмы Immundiagnostik AG (Bensheim, Германия). Результаты. Показано умеренное повышение концентрации А1АТ при бактериальных инфекциях. При вирусных и грибковых осложнениях выявлено значительное увеличение содержания А1АТ по сравнению с нормой. Установлено достоверное различие А1АТ сыворотки при лечении инфекционных осложнений с исходными показателями (р

Список литературы: 
  1. Corley M., Solem A., Phillips G., Lackey L., Ziehr B., Vincent H.A., Mustoe A.M., Ramos S.B.V., Weeks K.M., Moorman N.J., Laederacha A.. An RNA structure-mediated, posttranscriptional model of human α1-antitrypsin expression. Proc Natl Acad Sci USA. 2017; 21: 114–47. https://doi.org/10.1073/pnas.1706539114.
  2. Haq I., Irving J.A., Saleh A.D., Dron L., Regan-Mochrie G.L., Motamedi-Shad N., Hurst J.R., Gooptu B., Lomas D.A. Deficiency Mutations of Alpha-1 Antitrypsin. Effects on Folding, Function, and Polymerization. Am J Respir Cell Mol Biol. 2016; 54 (1): 71–80. https://doi.org/10.1165/rcmb.2015-0154OC
  3. Matamala N., Martinez M.T., Lara B., Pérez L., Vázquez I., Jimenez A., Barquin M., Ferrarotti I., Blanco I., Janciauskiene S., Martinez-Delgado B. Alternative transcripts of the SERPINA1 gene in alpha-1 antitrypsin deficiency. J. Transl Med. 2015; 13: 211. https://doi.org/10.1186/s12967-015-0585-y.
  4. Parr D.G., Lara B. Clinical utility of alpha-1 proteinase inhibitor in the management of adult patients with severe alpha-1 antitrypsin deficiency: a review of the current literature. Drug Des Devel Ther. 2017; 11: 2149–62. https://doi.org/10.2147/DDDT.S105207.
  5. Fregonese L., Stolk J. Hereditary alpha-1-antitrypsin deficiency and its clinical consequences. Orphanet J. Rare Dis. 2008; 3: 16. https://doi.org/10.1186/1750-1172-3-16
  6. Greulich Т., Vogelmeier C.F. Alpha-1-antitrypsin deficiency: increasing awareness and improving diagnosis. Ther Adv Respir Dis. 2016; 10 (1): 72–84. https://doi.org/10.1177/1753465815602162.
  7. Rahman M.A., Mitra S., Sarkar A., Wewers M.D. Alpha 1-Antitrypsin Does Not Inhibit Human Monocyte Caspase-1. PLoS One. 2015; 10 (2): e0117330. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0117330.
  8. Siebers K., Fink B., Zakrzewicz A., Agné A., Richter K., Konzok S., Hecker A., Zukunft S., Küllmar M., Klein J., McIntosh J.M., Timm Th., Sewald K., Padberg W., Aggarwal N., Chamulitrat W., Santoso S., Xia W., Janciauskiene S., Grau V. Alpha-1 Antitrypsin Inhibits ATP-Mediated Release of Interleukin-1β via CD36 and Nicotinic Acetylcholine Receptors. Front Immunol. 2018; 9: 877. https://doi.org/10.3389/fimmu.2018.00877.
  9. Quinn P.M., Dunne D.W., Moore S.C., Pleass R.J. IgE-tailpiece associates with α1-antitrypsin (A1AT) to protect IgE from proteolysis without compromising its ability to interact with FcεRI. Sci Rep. 2016; 6: 20509. https://doi.org/10.1038/srep20509.
  10. Бойко В.И., Доценко Ю.И., Бойко О.В. Острофазовые белки в слюне рабочих на предприятии по переработке природного газа и конденсата с высоким содержанием сероводорода. Клиническая лабораторная диагностика. 2011; 6: 18–20.
  11. [Boiko V.I., Docenko Ju.I., Boiko O.V. Acute-phase proteins in the saliva of workers at a natural gas and condensate processing plant with a high hydrogen sulfide content. Klinicheskaja laboratornaja diagnostika. 2011; 6: 18–20 (in Russian)]
  12. Бойко О.В., Терентьев А.А., Бойко В.И. Молекулярные механизмы бактерионосительства (характеристика и подробный анализ). Saarbrucken: Palmarium academic publishing. 2012; 175.
  13. [Boiko O.V., Terent’ev A.A., Boiko V.I. Molecular mechanisms of carriage of bacteria (characterization and detailed analysis). Saarbrucken: Palmarium academic publishing. 2012; 175 (in Russian)]
  14. Moxey J.M., Low E.V., Turner A.M. Rare case of eosinophilic granulomatosis with polyangiitis in two patients with α1-antitrypsin deficiency (PiSZ). BMJ Case Rep. 2016; bcr2015214118. https://doi.org/10.1136/bcr-2015-214118.
  15. Ya-Ling Feng, Yong-Xiang Yin, Jian Ding, Hua Yuan, Lan Yang, Jian-Juan Xu, Ling-Qin Hu. Alpha-1-antitrypsin suppresses oxidative stress in preeclampsia by inhibiting the p38MAPK signaling pathway: An in vivo and in vitro study. PLoS One. 2017; 12 (3): e0173711. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0173711.
  16. Koulmanda M., Bhasin M., Fan Z., Hanidziar D., Goel N., Putheti P., Movahedi B., Libermann T.A., Strom T.B. Alpha 1-antitrypsin reduces inflammation and enhances mouse pancreatic islet transplant survival. Proc Natl Acad Sci USA. 2012; 109 (38): 15443–8. https://doi.org/10.1073/pnas.1018366109.