- English
- Русский
Сравнение белкового состава атеросклеротических бляшек коронарных артерий на разных стадиях развития
DOI: https://doi.org/10.29296/24999490-2021-05-09
Цель исследования. Изучить индивидуальные изменения белкового состава атеросклеротических бляшек коронарных артерий на разных стадиях развития коронарного атеросклероза. Материал и методы. Материал исследования – гомогенаты атеросклеротических бляшек коронарных артерий разных стадий развития (стабильные атеросклеротические бляшки и нестабильные атеросклеротические бляшки некротически-дистрофического типа). Разделение белков бляшек проводили методом двумерного электрофореза, снимки гелей анализировали с использованием программного обеспечения PDQuest soft ware. Количество белка определяли в относительных единицах интенсивности окрашивания белковых пятен. Идентификацию белковых фракций осуществляли по их пептидной карте масс методом MALDI. Результаты. Выявлены группы протеинов, экспрессия которых меняется более чем в 1,5 раза при сравнении трех стадий развития атеросклеротических бляшек. Идентифицировано повышение содержания белков: актинов, тубулина, тропомиозина, кератина на стадии липоидоза и фиброза в стабильной бляшке. На стадии фиброза и кальциноза стабильной атеросклеротической бляшки показано повышение концентрации белков: микрофибрил-ассоциированного гликопротеина 4, мимекана, аннексина А5 и пероксиредоксина-2. Стадия нестабильной бляшки некротически-дистрофического типа характеризуется высоким содержанием сывороточного альбумина, фибриногена, сывороточного амилоида (P-компонент) и виментина. Заключение. Выявлены возможные закономерности изменения белкового состава атеросклеротических бляшек коронарных артерий на трех разных этапах их развития при сравнении индивидуальных гелей и пулов гомогенатов атеросклеротических бляшек.
Ключевые слова:
атеросклероз, протеомика
Для цитирования:
Стахнева Е.М., Мещерякова И.А., Демидов Е.А., Старостин К.В., Садовский Е.В., Пельтек С.Е., Чернявский А.М., Волков А.М., Кургузов А.В., Мурашов И.С., Рагино Ю.И. Сравнение белкового состава атеросклеротических бляшек коронарных артерий на разных стадиях развития. Молекулярная медицина, 2021; (5): -https://doi.org/10.29296/24999490-2021-05-09
Список литературы:
- Dubois E., Fertin M., Burdese J., Amouyel P., Bauters C., Pinet F. Cardiovascular proteomics: translational studies to develop novel biomarkers in heart failure and left ventricular remodeling. Proteomics Clin. Appl. 2011; 5 (1–2): 57–66. https://doi.org/10.1002/prca.201000056
- Yin X., Subramanian S., Hwang S.J., O’Donnell C.J., Fox C.S., Courchesne P., Muntendam P., Gordon N., Adourian A., Juhasz P., Larson M.G., Levy D. Protein biomarkers of new-onset cardiovascular disease: prospective study from the systems approach to biomarker research in cardiovascular disease initiative. Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol. 2014; 34 (4): 939–45. https://doi.org/10.1161/ATVBAHA.113.302918
- Liang W., Ward L.J., Karlsson H., Ljunggren S.A., Li W., Lindahl M., Yuan X.M. Distinctive proteomic profiles among different regions of human carotid plaques in men and women. Sci. Rep. 2016; 6: 26231. https://doi.org/10.1038/srep26231
- Malaud E., Merle D., Piquer D., Molina L., Salvetat N., Rubrecht L., Dupaty E., Galea P., Cobo S., Blanc A., Saussine M., Marty-Ané C., Albat B., Meilhac O., Rieunier F., Pouzet A., Molina F., Laune D., Fareh J. Local carotid atherosclerotic plaque proteins for the identification of circulating biomarkers in coronary patients. Atherosclerosis. 2014; 233: 551–8. http://dx.doi.org/10.1016/j.atherosclerosis.2013.12.019
- Herrington D.M., Mao C., Parker S.J., Fu Z., Yu G., Chen L., Venkatraman V., Fu Y., Wang Y., Howard T.D., Jun G., Zhao C.F., Liu Y., Saylor G., Spivia W.R., Athas G.B., Troxclair D., Hixson J.E., Vander Heide R.S., Wang Y., Van Eyk J.E. Proteomic Architecture of Human Coronary and Aortic Atherosclerosis. Circulation. 2018; 137 (25): 2741–56. https://doi.org/10.1161/CIRCULATIONAHA.118.034365
- Han Y., Zhao S., Gong Y., Hou G., Li X., Li L. Serum cyclin-dependent kinase 9 is a potential biomarker of atherosclerotic inflammation. Oncotarget. 2016; 7 (2): 1854–62. https://doi.org/10.18632/oncotarget.6443
- Matyushenko A.M., Koubassova N.A., Shchepkin D.V., Kopylova G.V., Nabiev S.R., Nikitina L.V., Bershitsky S.Y., Levitsky D.I., Tsaturyan A.K. The effects of cardiomyopathy-associated mutations in the head-to-tail overlap junction of α-tropomyosin on its properties and interaction with actin. Int. J. Biol. Macromol. 2019; 125: 1266–74. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2018.09.105
- Stintzing S., Ocker M., Hartner A., Amann K., Barbera L., Neureiter D. Differentiation patterning of vascular smooth muscle cells (VSMC) in atherosclerosis. Virchows Arch. 2009; 455: 171–85. https://doi.org/10.1007/s00428-009-0800-4
- Saavedra P., Girona J., Bosquet A., Guaita S., Canela N., Aragonès G., Heras M., Masana L. New insights into circulating FABP4: Interaction with cytokeratin 1 on endothelial cell membranes. Bioch. Biophys. Acta. 2015; 1853 (11PtA): 2966–74. https://doi.org/10.1016/j.bbamcr.2015.09.002
- Kuzuya K., Ichihara S., Suzuki Y., Inoue C., Ichihara G., Kurimoto S., Oikawa S. Proteomics analysis identified peroxiredoxin 2 involved in early-phase left ventricular impairment in hamsters with cardiomyopathy. PLoS One. 2018; 13 (2): e0192624. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0192624
- Waksman R., Seruys P.W. Handbook of the vulnerable plaque. London: Taylor & Francis Group, 2004; 1–48.
- Shah P.K. Cellular and molecular mechanisms of plaque rupture. High-risk atherosclerotic plaques: mechanisms, imaging, models, and therapy. Edited by L.M. Khachigian; New York: CRC Press, 2005; 1–19.
- Stakhneva E.M., Meshcheryakova I.A., Demidov E.A., Starostin K.V., Sadovski E.V., Peltek S.E., Voevoda M.I., Chernyavskii A.M., Volkov A.M., RaginoYu.I. A proteomic study of atherosclerotic plaques in men with coronary atherosclerosis. Diagnostics. 2019; 9 (4): 177. https://doi.org/10.3390/diagnostics9040177
- Menko A.S., Bleaken B.M., Libowitz A.A., Zhang L., Stepp M.A., Walker J.L. A central role for vimentin in regulating repair function during healing of the lens epithelium. Mol. Biol. Cell. 2014; 25 (6): 776–90. https://doi.org/10.1091/mbc.E12-12-0900
- Guo M., Ehrlicher A.J., Mahammad S., Fabich H., Jensen M.H., Moore J.R., Fredberg J.J., Goldman R.D., Weitz D.A. The Role of Vimentin Intermediate Filaments in Cortical and Cytoplasmic Mechanics. Biophys. J. 2013; 105 (7): 1562–8. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2013.08.037
- Monico A., Duarte S., Pajares M.A., Pérez-Sala D. Vimentin disruption by lipoxidation and electrophiles: Role of the cysteine residue and filament dynamics. Redox Biol. 2019; 101098. https://doi.org/10.1016/j.redox.2019.101098
- Hirase T., Node K. Endothelial dysfunction as a cellular mechanism for vascular failure. Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 2012; 302 (3): 499–505. https://doi.org/10.1152/ajpheart.00325.2011
- Chistiakov D.A., Orekhov A.N., Bobryshev Y.V. Endothelial Barrier and Its Abnormalities in Cardiovascular Disease. Front Physiol. 2015; 6: 365. https://doi.org/10.3389/fphys.2015.00365
- Zhang H.J., Wang J., Liu H.F., Zhang X.N., Zhan M., Chen F.L. Overexpression of mimecan in human aortic smooth muscle cells inhibits cell proliferation and enhances apoptosis and migration. Exp. Ther. Med. 2015; 10 (1): 187–92. https://doi.org/10.3892/etm.2015.2444
- Seki T., Saita E., Kishimoto Y., Ibe S., Miyazaki Y., Miura K., Ohmori R., Ikegami Y., Kondo K., Momiyama Y. Low Levels of Plasma Osteoglycin in Patients with Complex Coronary Lesions. J. Atheroscler. Thromb. 2018; 25 (11): 1149–55. https://doi.org/10.5551/jat.43059
- Stohr R., Schurgers L., van Gorp R., Jaminon A., Marx N., Reutelingsperger C. Annexin A5 reduces early plaque formation in ApoE-/-mice. PLoS One. 2017; 12 (12): e0190229. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0190229
- Lee R., Fischer R., Charles P.D., Adlam D., Valli A., Di Gleria K., Kharbanda R.K., Choudhury R.P., Antoniades C., Kessler B.M., Channon K.M. A novel workflow combining plaque imaging, plaque and plasma proteomics identifies biomarkers of human coronary atherosclerotic plaque disruption. Clin. Proteomics. 2017; 14: 22. https://doi.org/10.1186/s12014-017-9157-x
- Nicolussi A., D’Inzeo S., Capalbo C., Giannini G., Coppa A. The role of peroxiredoxins in cancer. Mol. Clin. Oncol. 2017; 6 (2): 139–53. https://doi.org/10.3892/mco.2017.1129
- Rhee S.G., Woo H.A., Kil I.S., Bae S.H. Peroxiredoxin functions as a peroxidase and a regulator and sensor of local peroxides. J. Biol. Chem. 2012; 287 (7): 4403–10. https://doi.org/10.1074/jbc.R111.283432
- Rhee S.G., Kil I.S. Multiple Functions and Regulation of Mammalian Peroxiredoxins. Annu. Rev. Biochem. 2017; 86: 749–75. https://doi.org/10.1146/annurev-biochem-060815-014431
- Liu J., Su G., Gao J., Tian Y., Liu X., Zhang Z. Effects of Peroxiredoxin 2 in Neurological Disorders: A Review of its Molecular Mechanisms. Neurochem. Res. 2020; 45 (4): 720–30. https://doi.org/10.1007/s11064-020-02971-x
- Kato R., Hayashi M., Aiuchi T., Sawada N., Obama T., Itabe H. Temporal and spatial changes of peroxiredoxin 2 levels in aortic media at very early stages of atherosclerotic lesion formation in apoE-knockout mice. Free Radic. Biol Med. 2019; 130: 348–60. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2018.10.458
- Xi D., Luo T., Xiong H., Liu J., Lu H., Li M., Hou Y., Guo Z. SAP: structure, function, and its roles in immune-related diseases. Int. J. Cardiol. 2015; 187: 20–6. https://doi.org/10.1016/j.ijcard.2015.03.179