НЕОБРАТИМАЯ АДСОРБЦИЯ БЕЛКОВ НА ПОВЕРХНОСТИ ПРОТЕЗОВ ДЛЯ ГЕРНИОПЛАСТИКИ – ОСОБЕННОСТИ И ПОТЕНЦИАЛЬНАЯ РОЛЬ В БИОСОВМЕСТИМОСТИ

DOI: https://doi.org/10.29296/24999490-2018-03-09

М.Н. Милякова(1), кандидат биологических наук, Ю.В. Пономарева(1), кандидат медицинских наук, А.В. Лайков(2), Л.В. Лимарева(1), доктор биологических наук, доцент 1-ФГБОУ ВО Самарский государственный медицинский университет Минздрава России, Российская Федерация, 443099, Самара, ул. Чапаевская, д. 89; 2-Казанский (Приволжский) федеральный университет, Республика Татарстан, 420008, Казань, ул. Кремлевская, д. 18 E-mail: jvponomareva@mail.ru

Введение. Адсорбция белков является первой стадией взаимодействия имплантируемых материалов с тканями организма. Химический состав, свободная энергия, полярность поверхностных функциональных групп, степень гидрофильности поверхности определяют количество, состав и конформационные изменения в связываемых белках, являющихся матриксом для последующей адгезии клеток. Цель исследования. Провести протеомный анализ белков, необратимо адсорбирующихся из плазмы человека на поверхность ряда протезов для герниопластики. Методы. От больных с грыжей получены образцы плазмы, которые инкубировали с протезами: Титановый шелк, Optomesh Thinlight, Фторэкс, а затем проводили электрофоретическое разделение белков. Для качественного анализа пептиды экстрагировали из геля, разделяли на хроматографе и получали масс-спектры, которые затем идентифицировали. Количественный анализ осуществляли методом мониторинга множественных реакций. Результаты. При качественном анализе идентифицировано >60 белков. Результаты количественного анализа показали, что на поверхности Фторэкс преимущественно адсорбируются витронектин (58,6±3,3%), альбумин (11,4±2,2%), фибриноген α-цепь (10,5±1,8%), IgG (7,2±0,9%); на Optomesh Thinlight – альбумин (21,4±9,1%), витронектин (22,9±2,9%), фибриноген (24,2±3,8%), IgG (12,7±1,4%); на Титановом шелке – витронектин (85,7±3,1%), компонент С1s системы комплемента (7,8±2,2%), альбумин (3,3±1,1%). Заключение. Таким образом, максимальное относительное содержание белка, представленного витронектином, пришлось на значительно различающиеся по свойствам протезы. Возможно, витронектин претерпевает различные конформационные изменения, что обусловливает особенности течения реакции на инородное тело и степень фиброза и открывает путь к установлению молекулярных механизмов осложнений и рецидивов грыж при имплантации различных материалов.
Ключевые слова: 
протез, адсорбция белков, биосовместимость, грыжи

Список литературы: 
  1. Rastegarpour A., Cheung M., Vardhan M., Ibrahim M.M., Butler C.E., Levinson H. Surgical mesh for ventral incisional hernia repairs: Understanding mesh design. Plast Surg. 2016; 24 (1): 41–50.
  2. Carrillo-Conde B.R., Ramer-Tait A.E., Wannemuehler M.J., Narasimhan B. Acta Biomater. Chemistry-dependent adsorption of serum proteins onto polyanhydride microparticles differentially influences dendritic cell uptake and activation. Acta Biomater. 2012; 8 (10): 3618–28.
  3. Wang X., Schmidt D.R., Joyce E.J., Kao W.J. Application of MS- Based Proteomics to Study Serum Protein Adsorption/Absorption and Complement C3 Activation on Poly (ethylene glycol). J. Biomater Sci Polym Ed. 2011; 22 (10):1343–62.
  4. Szott L.M., Stein M.J., Ratner B.D., Horbett T.A. Complement activation on polyethylene oxide- like PFGD- deposited surfaces. J Biomed Mater Res A. 2011; 96 (1): 150–61.
  5. Bale M.D., Wohlfahrt L.A., Mosher D.F., Tomasini B.,Sutton R.C. Identification of Vitronectin as a Major Plasma Protein Adsorbed on Polymer Surfaces of Different Copolymer Composition. Blood. 1989; 74 (8): 2698–706.
  6. Cornelius R.M., Shankar S.P., Brash J.L., Babensee J.E. Immunoblot analysis of proteins associated with self-assembled monolayer surfaces of defined chemistries. J. Biomed Mater Res A. 2011; 98 (1): 7–18.
  7. Engberg A.E., Rosengren-Holmberg J.P., Chen H., Nilsson B., Lambris J.D., Nicholls I.A., Ekdahl K.N. Blood protein-polymer adsorption: Implications for understanding complement-mediated hemoincompatibility. J. Biomed Mater Res A. 2011; 97 (1): 74–84.
  8. Tsai I.Y., Tomczyk N., Eckmann J.I., Composto R.J., Eckmann D.M. Human plasma protein adsorption onto dextranized surfaces: a two-dimensional electroforesis and mass spectrometry study. Colloids Surf B Biointerfaces. 2011; 84 (1): 241–52.
  9. Nilsson B., Ekdahl K.N., Mollnes T.E., Lambris J.D. The role of complement in biomaterial-induced inflammation. Mol. Immunol. 2007; 44 (1–3): 82–94.
  10. McNally A.K., Jones J.A., Mac Ewan S.R., Colton E.,Anderson J.M. Vitronectin is a Critical Protein Adhesion Substrate for IL-4-induced Forein Body Giant Cell Formation. J Biomed Mater Res A. 2008; 86 (2): 535–43.
  11. Reed N.I., Jo H., Chen C., Tsujino K.,Arnold T.D., DeGrado W.F., Sheppard D. The αvβ1 integrin plays a critical in vivo role in tissue fibrosis. Sci Transl Med. 2015; 7 (288): 288ra79.
  12. Junge K., Binnebosel M., von Trotha K.T., Rosch R, Klinge U., Neumann U.P., Lynen Jansen P. Mesh biocompatibility: effects of cellular inflammation and tissue remodelling. Langenbecks Arch Surg. 2012; 397 (2): 255–70.