Галектин-3, гаптоглобин и проангиогенные факторы при раке желудка

DOI: https://doi.org/10.29296/24999490-2022-04-05

О.В. Ковалева(1), Н.Н. Зыбина(2), А.Н. Грачев(1), В.Л. Чанг(3),
Н.А. Огнерубов(3), И.С. Стилиди(1), Н.Е. Кушлинский(1)
1-ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский
центр онкологии им. Н.Н. Блохина» Минздрава России,
Российская Федерация, 115478, Москва, Каширское шоссе, д. 23, Россия;
2-ФГБУ «Всероссийский центр экстренной
и радиационной медицины им. А.М. Никифорова» МЧС России,
Российская Федерация, 194044, Санкт-Петербург, ул. Академика Лебедева, д. 4/2;
3-ФГБОУ ВО «Тамбовский государственный университет им. Г.Р. Державина»
Министерства науки и высшего образования Российской Федерации,
Российская Федерация, 392036, Центральный федеральный округ,
Тамбовская область, г. Тамбов, ул. Интернациональная, 33

Введение. Рак желудка в России занимает 4-е место среди злокачественных новообразований, уступая только опухолям легкого, молочной железы и толстой кишки. Поиск новых диагностических и прогностических маркеров данной патологии является актуальной задачей современной молекулярной онкологии. Цель исследования: комплексный анализ содержания растворимых форм галектина-3, гаптоглобина, а также проангиогенных молекул VEGF, sVEGFR1 и sVEGFR2 у больных раком желудка. Материал и методы. В исследование включены образцы плазмы и сыворотки крови от 60 больных раком желудка и от 32 здоровых доноров. Концентрацию галектина-3, гаптоглобина, а также VEGF, sVEGFR1 и sVEGFR2 определяли с помощью иммуноферментного анализа. Для определения статистически значимых различий в независимых группах использовали критерий Манна–Уитни. Корреляционный анализ проводили с помощью определения коэффициента ранговой корреляции Спирмена. Анализ общей выживаемости выполняли путем построения кривых дожития по методу Каплана–Майера. Статистически значимыми считали различия при р
Ключевые слова: 
рак желудка, галектин-3, гаптоглобин, VEGF, sVEGFR1, sVEGFR2
Для цитирования: 
Ковалева О.В., Зыбина Н.Н., Грачев А.Н., Чанг В.Л., Огнерубов Н.А., Стилиди И.С., Кушлинский Н.Е. Галектин-3, гаптоглобин и проангиогенные факторы при раке желудка. Молекулярная медицина, 2022; (4): 28-34https://doi.org/10.29296/24999490-2022-04-05

Список литературы: 
  1. De Oliveira F.L., Gatto M., Bassi N., Luisetto R., Ghirardello A., Punzi L. et al. Galectin-3 in autoimmunity and autoimmune diseases. Exp Biol Med (Maywood). 2015; 240 (8): 1019–28. https://doi.org/10.1177/1535370215593826
  2. Newlaczyl A.U., Yu L.G. Galectin-3--a jack-of-all-trades in cancer. Cancer letters. 2011; 313 (2): 123–8. https://doi.org/10.1016/j.canlet.2011.09.003
  3. Colnot C., Fowlis D., Ripoche M.A., Bouchaert I., Poirier F. Embryonic implantation in galectin 1/galectin 3 double mutant mice. Dev Dyn. 1998; 211 (4): 306–13. https://doi.org/10.1002/(SICI)1097-0177(199804)211:4<306::AID-AJA2>3.0.CO;2-L
  4. Dumic J., Dabelic S., Flogel M. Galectin-3: an open-ended story. Biochimica et biophysica acta. 2006; 1760 (4): 616–35. https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2005.12.020
  5. Sano H., Hsu D.K., Yu L., Apgar J.R., Kuwabara I., Yamanaka T. et al. Human galectin-3 is a novel chemoattractant for monocytes and macrophages. Journal of immunology. 2000; 165 (4): 2156–64. https://doi.org/10.4049/jimmunol.165.4.2156
  6. John C.M., Jarvis G.A., Swanson K.V., Leffler H., Cooper M.D., Huflejt M.E. et al. Galectin-3 binds lactosaminylated lipooligosaccharides from Neisseria gonorrhoeae and is selectively expressed by mucosal epithelial cells that are infected. Cellular microbiology. 2002; 4 (10): 649–62. https://doi.org/10.1046/j.1462-5822.2002.00219.x
  7. MacKinnon A.C., Farnworth S.L., Hodkinson P.S., Henderson N.C., Atkinson K.M., Leffler H. et al. Regulation of alternative macrophage activation by galectin-3. Journal of immunology. 2008; 180 (4): 2650–8. https://doi.org/10.4049/jimmunol.180.4.2650
  8. Karlsson A., Christenson K., Matlak M., Bjorstad A., Brown K.L., Telemo E. et al. Galectin-3 functions as an opsonin and enhances the macrophage clearance of apoptotic neutrophils. Glycobiology. 2009; 19 (1): 16–20. https://doi.org/10.1093/glycob/cwn104
  9. Pugliese G., Iacobini C., Pesce C.M., Menini S. Galectin-3: an emerging all-out player in metabolic disorders and their complications. Glycobiology. 2015; 25 (2): 136–50. https://doi.org/10.1093/glycob/cwu111
  10. Dong R., Zhang M., Hu Q., Zheng S., Soh A., Zheng Y. et al. Galectin-3 as a novel biomarker for disease diagnosis and a target for therapy (Review). Int. J. Mol. Med. 2018; 41 (2): 599–614. https://doi.org/10.3892/ijmm.2017.3311
  11. Tao L., Jin L., Dechun L., Hongqiang Y., Changhua K., Guijun L. Galectin-3 Expression in Colorectal Cancer and its Correlation with Clinical Pathological Characteristics and Prognosis. Open Med (Wars). 2017; 12: 226–30. https://doi.org/10.1515/med-2017-0032
  12. Bresalier R.S., Byrd J.C., Tessler D., Lebel J., Koomen J., Hawke D. et al. A circulating ligand for galectin-3 is a haptoglobin-related glycoprotein elevated in individuals with colon cancer. Gastroenterology. 2004; 127 (3): 741–8. https://doi.org/10.1053/j.gastro.2004.06.016
  13. Cheng D., Liang B., Li Y. Serum galectin-3 as a potential marker for gastric cancer. Med Sci Monit. 2015; 21: 755–60. https://doi.org/10.12659/MSM.892386
  14. Tas F., Bilgin E., Tastekin D., Erturk K., Duranyildiz D. Clinical Significance of Serum Galectin-3 Levels in Gastric Cancer Patients. J. Gastrointest Cancer. 2016; 47 (2): 182–6. https://doi.org/10.1007/s12029-016-9817-5
  15. Subhash V.V., Ho B. Galectin 3 acts as an enhancer of survival responses in H. pylori-infected gastric cancer cells. Cell Biol Toxicol. 2016; 32 (1): 23–35. https://doi.org/10.1007/s10565-016-9315-3
  16. Sato S., Ohike N., Enosawa T., Sato M., Imataka H., Wada Y. et al. Clinicopathologic Significance of Galectin-3 Expression Patterns in Gastric Cancer Patients. The Showa University Journal of Medical Sciences. 2009; 21 (1): 45–53. https://doi.org/10.15369/sujms.21.45
  17. Markowska A.I., Liu F.T., Panjwani N. Galectin-3 is an important mediator of VEGF- and bFGF-mediated angiogenic response. The Journal of experimental medicine. 2010; 207 (9): 1981–93. https://doi.org/10.1084/jem.20090121
  18. D’Haene N., Sauvage S., Maris C., Adanja I., Le Mercier M., Decaestecker C. et al. VEGFR1 and VEGFR2 involvement in extracellular galectin-1- and galectin-3-induced angiogenesis. PloS one. 2013; 8 (6): e67029. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0067029